Bientôt

Protéines (suite)


Le cordon téléphonique pourrait bien illustrer l'idée des structures protéiques.

Forme et fonction: un binôme indissociable

Vous comprendrez bientôt comment la structure spatiale d'une protéine est liée à sa fonction biologique. Pour le moment, rappelez-vous que le maintien des structures secondaires et tertiaires est dû aux liaisons qui se produisent entre les acides aminés au sein de la molécule protéique, déterminant les différents aspects spatiaux observés.

Le chauffer une protéine à certaines températures favorise la rupture des liaisons internes entre les acides aminés, responsable de l'entretien des structures secondaires et tertiaires. Les acides aminés ne se séparent pas, ils rompent les liaisons peptidiques, mais la protéine est "démantelée", perd sa structure d'origine. Nous disons qu'une dénaturation des protéines s'est produite, avec perte de sa forme d'origine. De cette façon, la fonction biologique de la protéine est altérée.

Cependant, ce n'est pas toujours la température ou le changement d'acidité du milieu qui fait changer la forme de la protéine. Souvent la substitution d'un seul acide aminé peut modifier la forme de la protéine.

Un exemple important est la substitution de l'hémoglobine, de l'acide aminé acide glutamique par l'acide aminé valine. Ce simple changement provoque un changement profond de la forme de la molécule entière d'hémoglobine, interférant directement avec sa capacité à transporter l'oxygène.

Les globules rouges contenant de l'hémoglobine altérée acquièrent la forme d'une faucille lorsqu'ils sont soumis à certaines conditions, qui ont donné le nom à cette anomalie: anémie falciforme.